初分泌各種胰酶都是無活性酶原，排至十二指腸後才被啟用發揮作用

初分泌的各種胰酶都是無活性酶原，排至十二指腸後才被啟用發揮作用。胰蛋白酶原被小腸上皮細胞刷狀緣表面的腸激酶啟用，失N端六肽變成胰蛋白酶。胰蛋白酶再啟用胰凝乳蛋白酶原、彈性蛋白酶原和羧基肽酶原，使變成相應的酶（圖2-5）。胰蛋白酶原的分泌受腸內食物蛋白的影響，當胰蛋白酶與食物蛋白結合完畢後，多餘的胰蛋白酶能抑制胰腺再分泌。

胰酶水解蛋白的產物，僅1/3為氨基酸，其餘為寡肽（10個氨基酸以下的肽鏈）。腸液中肽酶極少，而在腸粘膜細胞的刷狀緣和胞液中，分別含有多種寡肽酶，能從肽鏈的N端逐步水解肽鏈，稱之為氨基肽酶。刷狀緣含有的酶能水解2～６個氨基酸組成的肽；腸液中的酶主要水解二肽、三肽。一般認為正常情況下，四肽以上的肽鏈遇到刷狀緣，先水解為三肽或二肽，吸收入細胞後再進一步分解為氨基酸。

L-氨基酸和二、三肽主要透過耗能需鈉主動轉運從腸壁吸收。在腸粘膜細胞膜上，具有吸收不同種類氨基酸和二、三肽的高度專一性的轉運體系。D-氨基酸可能與相應的的L-氨基酸利用同一轉運系統，但它和該系統的親和力遠不及L-氨基酸。在蛋白質代謝產物的吸收中，二、三肽的吸收速率比氨基酸快，中性和較為親水的氨基酸的吸收速率又比鹼性和較為疏水的氨基酸為快。

腸道中的蛋白質並非全部來自膳食，還有來自脫落粘膜的上皮細胞和消化酶等內源性蛋白質。據估計成人每天有內源性蛋白35～130g（蛋白質攝入量低時少些）參與體內蛋白質代謝。內源性蛋白不受烹煮和胃酸的作用，而且表面被腸液粘蛋白保護，故較難消化。大部分內源性蛋白質需進入迴腸才能充分消化吸收。在迴腸末段和大腸中細菌的酶也能分解蛋白質，但人的結腸不能吸收氨基酸，生成的氨基酸只能隨糞便排出。